Кількість тубуліну і актину в цитоплазмі нейронів

Показано, що кількість тубуліну і актину (основного білка аксоплазми микрофиламентов) в цитоплазмі нейронів стабілізується у щурів вже в ранньому післяпологовому періоді (до 10-15-го дня), коли рівень інших білків продовжує збільшуватися [Schmitt H. et al, 1977]. Відомо, що тубулін є основним компонентом речовини, безпосередньо пов`язаного з постсинаптичною мембраною [Feit H. et al., 1977]. Тут він представлений головним чином у вигляді (3тубуліна, присутність якого пов`язано, можливо, з актином - білком нейрофиламентов, який, в свою чергу, вибірково зв`язується з речовиною постсинаптичної мембрани [Yen S. H. et al., 1977].

Таким чином, система мікротрубочок і нейрофиламентов простежується на всьому протязі цитоплазми від дендритів до аксона і постсинаптичної мембрани, перериваючись лише в вузлах розгалуження дендритів. Це свідчить про безпосередню участь даної системи в трансформації хімічної передачі нервового імпульсу.

У сінаптіческойщелі мікротрубочки і нейрофіламенти активно пов`язують катіонірованной четвертинний амін (реагент Жирардо - феритин). Отже, їх поверхня є різко негативною, і вони здатні притягувати позитивно заряджені молекули нейромедіаторів, іонів Са⁺⁺, впливаючи таким чином на їх вивільнення [Bittiger H. et al., 1977]. Крім тубуліну і актину, цитоплазма синаптосом містить і інші білки, зокрема тропонин, тропомиозин і актоміозін, що входять в скоротливу систему.

Ця система скорочувальних білків регулює АТФазной активність актомиозина в нейронах [Mahendran С. et al., 1976]. Даний процес безпосередньо пов`язаний зі зміною концентрації вільних іонів Са⁺⁺. Під впливом останніх скоротливі білки піддаються значним конформаційним перебудовам, що також веде до зміни вивільнення нейромедіаторів і Са⁺⁺ залежною АТФази. Передбачається, що ці білки можуть синтезуватися в сінаптоплазме способом, відмінним від рибосомального синтезу [Carlin R. K, 1977].

S. J. Singer (1975) виділив з плазмолеми білок, названий їм спектрином. На його думку, він не тільки бере участь в локальних змінах структурних властивостей мембрани, а й контролює процеси проникності. Даний білок пов`язує інтегральні білки з внутрішньої сторони мембрани, утворюючи стержнеподобние структури. У присутності АТФ і Са ++ він скорочується, т. Е. Має властивості скорочувального білка.

Мабуть, скоротливі білки визначають механічні властивості клітинної мембрани, в тому числі і в нейронах, деформуючи її у відповідь на хімічний стимул (нейромедіатор), змінюючи концентрації іонів у зовнішньому середовищі. Порушення цих функцій веде до значного порушення синаптичної передачі, як це відбувається при локальної мікроапплікаціі антисироватки до актоміозіноподобному білку мозку на кору великих півкуль, в результаті чого розвивається фокальна епілептиформна активність [Bowen F. Р., 1976].