Амінокислоти

Амінокислоти, що мають як амін-, так і карбоксильну групу, прикріплюються до першого (альфа) атома вуглецю мають особливе значення в біохімії. Вони відомі як 2-, альфа або альфа-амінокислоти (загальна формула в більшості випадків H2NCHRCOOH, де R являє собою органічний заступник, відомий як «бічний ланцюг») - часто термін «амінокислота« відноситься саме до них. Це 23 протеіногенних (тобто «службовців для будівництва білка») амінокислоти, які поєднуються в пептидні ланцюга ( «поліпептиди»), забезпечуючи побудова широкого спектру білків. Вони є L-стереоізомерами ( «лівими» изомерами), хоча у деяких бактерій і в деяких антибіотиках зустрічаються деякі з D-амінокислот ( «правих» ізомерів). 20 з 23 протеіногенних амінокислот кодуються безпосередньо триплетними кодонами в генетичному коді і відомі як «стандартні» амінокислоти. Решта три ( «нестандартні» або «неканонічні») - це піролізин (зустрічається у метаногенних організмів та інших еукаріотів), селеноцистеїн (присутній у багатьох прокаріотів і в більшості еукаріотів) і N-формілметіонін. Наприклад, 25 людських білків включають в свою первинну структуру селеноцистеїн, і структурно характеризуються як ферменти (селеноензіми), що використовують селеноцистеїн як каталітичного фрагмента на своїх активних ділянках. Піролізин і селеноцистеїн кодуються за допомогою варіантних кодонов- наприклад, селеноцистеїн кодується стоп-кодоном і елементом SECIS (инсерционно послідовністю селеноцистеїну). Комбінації кодон-тРНК (транспортна рибонуклеїнова кислота), які не зустрічаються в природі, також можна використовувати для «розширення» генетичного коду і створення нових білків, відомих як аллопротеіни.

Багато Протеїногенні і непротеіногенние амінокислоти також грають важливу, не пов`язану з утворенням білка, роль в організмі. Наприклад, в головному мозку людини глутамат (стандартна глутамінова кислота) і гамма-аміномасляна кислота ( »ГАМК», Нестандартна гамма-амінокислота), є основними збудливими і гальмівними нейромедиаторами. Гідроксипролін (основний компонент сполучної тканини колагену) синтезують з пролина- стандартна амінокислота гліцин використовується для синтезу порфіринів, використовуваних в еритроцитах. нестандартний карнітин використовується для транспорту ліпідів.
9 з 20 стандартних амінокислот є «незамінними» для людини, тому що вони не виробляються організмом, їх можна отримати тільки з їжею. Інші можуть бути умовно незамінні для людей певного віку або людей, що мають які-небудь захворювання.
Через своєю біологічною значимістю амінокислоти відіграють важливу роль в харчуванні і зазвичай використовуються в харчових добавках, добривах і харчових технологіях. У промисловості амінокислоти використовуються при виробництві ліків, биоразлагаемого пластика і хіральних каталізаторів.

Перші кілька амінокислот були відкриті на початку 19 століття. У 1806 році французькі хіміки Луї Ніколя Воклен і П`єр Жан Робік ізолювали в Аспарагін першу амінокислоту, аспарагин. цистин був виявлений в 1810 році, хоча його мономер, цистеїн, залишався невідкритим аж до 1884 року. гліцин і лейцин були виявлені в 1820 році. Термін «амінокислота» був введений в англійську мову в 1898 році. Було встановлено, що амінокислоти можна отримати з білків шляхом ферментативного розщеплення або кислотного гідролізу. У 1902 р Еміль Фішер і Франц Гофмейстер припустили, що білки є результатом зв`язку між аміногрупою однієї амінокислоти з карбоксильною групою іншої, що утворюють лінійну структуру, яку Фішер назвав пептидом.

У структурі амінокислот бічний ланцюг, специфічна для кожної амінокислоти, позначається буквою R. Атом вуглецю, що знаходиться поруч з карбоксильною групою, називається альфа-вуглець, і амінокислоти, бічний ланцюг яких пов`язана з цим атомом, називаються альфа-амінокислотами. Вони являють собою найбільш поширену в природі форму амінокислот. У альфа-амінокислот, за винятком гліцину, альфа-вуглець є хіральних атомом вуглецю. У амінокислот, вуглецеві ланцюги яких приєднуються до альфа-вуглецю (як, наприклад, Лізин (L-лізин)), Вуглеці позначаються як альфа, бета, гамма, дельта, і так далі. У деяких амінокислот аминогруппа прикріплена до бета або гамма-вуглецю, і тому вони називаються бета- або гамма-амінокислоти.
За властивостями бічних ланцюгів амінокислоти поділяються на чотири групи. Бічна ланцюг може робити амінокислоту слабкою кислотою, слабкою основою, або емульсоідом (якщо бічний ланцюг є полярною), або гідрофобним, погано вбирає воду, речовиною (якщо бічний ланцюг неполярна).
Термін «амінокислота з розгалуженим ланцюгом» відноситься до амінокислот, які мають аліфатичні нелінійні бічні ланцюги, це лейцин, ізолейцин і валін. пролин - єдина протеіногенних амінокислота, бічна група якої прикріплено до альфа-аміногрупи і, таким чином, також є єдиною протеіногенних амінокислотою, що містить на цьому положенні вторинний амін. З хімічної точки зору, пролін, таким чином, є іміно кислотою, оскільки в ньому відсутня первинна аміногрупа, хоча в поточній біохімічної номенклатурі він все ще класифікується як амінокислота, а також «N-алкілірованние альфа-амінокислота».

Всі стандартні альфа-амінокислоти, крім гліцину, можуть існувати в формі однієї з двох енантіомерів, званих L або D амінокислоти, що представляють собою дзеркальні відображення один одного. L-амінокислоти є всі амінокислоти, які знаходяться в білках при перенесенні в рибосому, D-амінокислоти знаходяться в деяких білках, одержуваних шляхом ферментативних посттрансляційних модифікацій після перенесення і транслокації в ендоплазматичнийретикулум, як, наприклад, у таких екзотичних морських організмів, як равлики -конус. Крім того, вони у великій кількості представлені на пептидоглікану клітинної стінках бактерій, а D-серин може виступати в якості нейротрансмітера в мозку. Конфігурація амінокислот L і D відноситься а не до оптичної активності самої амінокислоти, а скоріше до оптичної активності ізомеру Гліцеральдегід, з якого, теоретично, можна синтезувати амінокислоту (D-глицеральдегид є правобічної амінокіслотой- L-глицеральдегид - ліво). За альтернативної моделі, в стереохімії використовуються літери (S) і (R). Майже всі амінокислоти в білках - (S) при альфа вуглеці, цистеїн - (R), гліцин НЕ Хіраль. Цистеїн незвичайний тим, що в його бічного ланцюга атом сірки знаходиться у другій позиції, і має велику атомну масу, ніж групи, приєднані до першого вуглецю, який приєднаний до альфа-вуглецю в інших стандартних амінокислотах, при цьому амінокислота позначається як (R).

Амінокислоти є структурними сполуками (мономерами), з яких складаються білки. Вони об`єднуються між собою, формуючи короткі полімерні ланцюги, звані пептидами довгому ланцюгу, чи поліпептидами білками. Ці полімери є лінійними і нерозгалуженими, кожна амінокислота в ланцюзі приєднується до двох сусідніх амінокислот. Процес побудови білка називається трансляцією і включає в себе покрокове додавання амінокислот до зростання ланцюга білка через рибозими, здійснюваний рибосомою. Порядок, в якому додаються амінокислоти, зчитується в генетичному коді за допомогою шаблону мРНК, який представляє собою копію РНК одного з генів організму.
Двадцять дві амінокислоти природно включені в поліпептиди і називаються протеіногенних, або природними, амінокислотами. З них 20 кодуються за допомогою універсального генетичного коду. Решта 2, селеноцистеїн і піролізин, включаються в білки за допомогою унікального синтетичного механізму. Селеноцистеїн утворюється, коли трансльований мРНК включає SECIS елемент, що викликає кодон UGA замість стоп-кодону. Піролізин використовується деякими метаногенів археями в складі ферментів, необхідних для виробництва метану. Він кодується з кодоном UAG, який в інших організмах зазвичай грає роль стоп-кодону. За кодоном UAG слід PYLIS послідовність.

Крім 22 стандартних амінокислот існує безліч інших амінокислот, які мають назви не-протеіногенних або нестандартними. Такі амінокислоти або не зустрічаються в білках (наприклад, L-карнітин, ГАМК), Або не виробляються безпосередньо в ізоляції за допомогою стандартних клітинних механізмів (наприклад, оксипроліну і селенометіонін).
Нестандартні амінокислоти, що знаходяться в білках, утворюються шляхом пост-трансляційної модифікації, тобто модифікацією після трансляції в процесі синтезу білка. Ці модифікації часто необхідні для функціонування або регуляції білка наприклад, карбоксилирование глутамату дозволяє поліпшити зв`язування іонів кальцію, а гидроксилирование пролина важливо для підтримки сполучної тканини. Інший приклад - формування гіпузіна в фактор ініціації трансляції EIF5A за допомогою модифікації залишку лізину. Такі модифікації можуть також визначати локалізацію білка, наприклад, додавання довгих гідрофобних груп може викликати зв`язування білка з фосфоліпідної мембраною.
Деякі нестандартні амінокислоти не зустрічаються в білках. це лантіонін, 2-аміноізомасляная кислота, дегідроаланін і гамма-аміномасляна кислота. Нестандартні амінокислоти часто зустрічаються в якості проміжних метаболічних шляхів для стандартних амінокислот - наприклад, орнітин і цитрулін зустрічаються в орнітіновом циклі як частина катаболізму кислоти. Рідкісний виняток домінування альфа-амінокислоти в біології - бета-амінокислота Бета-аланін (3-амінопропановая кислота), яка використовується для синтезу пантотенової кислоти (Вітаміну B5), компонента коензиму А у рослин і мікроорганізмів.

При введенні в організм людини з їжею, 22 стандартні амінокислоти або використовуються для синтезу білків і інших біомолекул, або окислюються в сечовину і вуглекислий газ в якості джерела енергії. Окислення починається з видалення аміногрупи через трансаміназ, а потім аминогруппа включається в цикл сечовини. Інший продукт трансамідірованія - кетокислот, яка входить в цикл лимонної кислоти. Глюкогенние амінокислоти також можуть бути перетворені в глюкозу за допомогою глюконеогенезу.
піролізин входить до складу лише декількох мікробів, і тільки в одному організмі є як Pyl, так і SЕС. З 22 стандартних амінокислот, 9 називають незамінними тому, що людський організм не може синтезувати їх самостійно з інших з`єднань в необхідних для нормального росту кількостях, їх можна отримати тільки з їжею. Крім того, цистеїн, таурин, L-Тирозин і аргінін вважаються полузаменімим амінокислотами у дітей (хоча таурин технічно не є амінокислотою), тому що метаболічні шляхи, які синтезують ці амінокислоти, у дітей ще не повністю розвинені. Необхідну кількість амінокислот також залежать від віку і здоров`я людини, тому досить складно давати тут загальні дієтичні рекомендації.

Хоча існує безліч способів класифікації амінокислот, на основі їх структури і загальних хімічних характеристик їх R груп їх можна розділити на шість основних груп:
аліфатичні: гліцин, аланин, валін, лейцин, ізолейцин
Гідроксильні або сірковмісні: Серін, цистеїн, треонін, метіонін
циклічні: пролин
ароматичні: фенілаланін, L-Тирозин, триптофан
Основні: гістидин, Лізин (L-лізин), аргінін
Кислотні і їх аміди: аспартат, глутамат, аспарагин, глутамин

В організмі людини небілкові амінокислоти також грають важливу роль в якості проміжних продуктів метаболізму, наприклад, в біосинтезі нейромедіатора гамма-аміномасляної кислоти. Багато амінокислоти використовуються для синтезу інших молекул, наприклад:
триптофан є попередником нейромедіатора серотоніна.
L-Тирозин і його попередник фенілаланін є попередниками нейромедіаторів дофаміну катехоламінів, адреналіну і норадреналіну.
гліцин є попередником порфиринов, таких як гем.
аргінін є попередником оксиду азоту.
орнитин і S-аденозилметионин є попередниками поліамінів.
аспартат, гліцин і глутамин є попередниками нуклеотидів.
фенілаланін є попередником різних фенілпропаноїди, які відіграють важливу роль в метаболізмі рослин.
Проте, все ще відомі не всі функції інших численних нестандартних амінокислот.
Деякі нестандартні амінокислоти використовуються рослинами для захисту від травоїдних тварин. наприклад, канаванін є аналогом аргініну, який міститься в багатьох бобових, і в особливо великих кількостях в Canavalia gladiata (канавалія мечоподібна). Ця амінокислота захищає рослини від хижаків, наприклад комах, і при вживанні деяких необроблених бобових може викликати захворювання у людей. небілкова амінокислота мімозін міститься в інших видах бобових, особливо в Leucaena leucocephala. Це з`єднання є аналогом тирозину і може викликати отруєння у тварин, що пасуться в місцях зростання цих рослин.

Амінокислоти використовуються для різних цілей в промисловості, в основному - в якості добавок у корми для тварин. Такі добавки є надзвичайно необхідними, так як у багатьох основних компонентах таких кормів, наприклад, соєвих бобах, дуже мало або зовсім немає деяких незамінних амінокислот. Лізин (L-лізин), метіонін, треонін, триптофан є найбільш важливими у виробництві подібних кормів. У цій області амінокислоти також використовуються в хелатних катіонах металу, щоб поліпшити поглинання мінералів з харчових добавок, що важливо для поліпшення здоров`я або продуктивності цих тварин.
У харчовій промисловості амінокислоти також широко використовуються, зокрема, глутамінової кислоти використовують в якості підсилювача смаку, а аспартам (Аспартам-фенілаланін-1-метиловий ефір) - в якості низькокалорійного штучного підсолоджувача. Технології, що використовуються в промисловості, пов`язаної з годуванням тварин, часто використовуються і в харчовій промисловості для зниження дефіциту мінеральних речовин (наприклад, при анемії), за рахунок поліпшення засвоєння мінеральних речовин з неорганічних мінеральних добавок.
Хелатообразующіе здатність амінокислот використовується в сільськогосподарських добривах для полегшення доставки мінеральних речовин в рослини при мінеральної недостатності (наприклад, дефіцит заліза). Ці добрива також використовуються для запобігання виникнення хвороб і поліпшення загального стану здоров`я рослин.
Крім цього, амінокислоти використовуються в синтезі ліків і при виготовленні косметики.

Наступні амінокислотні похідні мають фармацевтичне застосування:
5-HTP (5-гідрокситриптофан (5-HTP)) Використовується в експериментальному лікуванні депресії.
L-ДОФА (L-дигідроксифенілаланін) Використовується в лікуванні паркінсонізму.
ефлорнітин - препарат, що інгібує орнітиндекарбоксилази. Використовується для лікування сонної хвороби.

З 2001 року 40 неприродних амінокислот були додані в білки шляхом створення унікального кодону (перекодування) та відповідного РНК-переносника: аміноацил - тРНК-синтетазної пара для кодування його з різними фізико-хімічними та біологічними властивостями для використання в якості інструменту для вивчення структури і функції білків або для створення нових або вдосконалення відомих білків.

Амінокислоти в даний час досліджуються в якості компонентів біоразлагающейся полімерів. Ці сполуки будуть використовуватися для створення екологічно чистих пакувальних матеріалів і в медицині для доставки лікарських засобів і створення протезних імплантатів. Ці полімери включають поліпептиди, поліаміди, поліефіри, полісульфіди та поліуретани з амінокислотами, які входять до складу їх основний ланцюга, або пов`язаними, як бічні ланцюги. Ці модифікації змінюють фізичні властивості і реакційну здатність полімерів. Цікавим прикладом таких матеріалів виступає Поліаспартат, водорозчинний біорозкладаний полімер, який може знайти застосування в одноразових підгузниках і сільському господарстві. У зв`язку з його розчинність і здатністю утворювати хелатні сполуки іонів металів, Поліаспартат також використовується в якості биоразлагаемого кошти від накипу і інгібітору корозії. Крім того, в даний час розробляється ароматична амінокислота тирозин як можлива заміна для токсичних фенолів, таких, як бісфенол А, у виробництві поликарбонатов.

Так як амінокислоти мають як первинну аміногрупу, так і первинну карбоксильну групу, ці хімічні речовини можуть включатися в більшість реакцій, пов`язаних з цими функціональними групами, такі як: нуклеофільне приєднання, освіти амідного зв`язку і іміну для аміногрупи і етерифікації, освіти амідного зв`язку і декарбоксилювання групи карбонової кислоти. Поєднання цих функціональних груп дозволяє амінокислотам бути ефективними полідентатними лигандами метал-аміно кислотних хелатов. Численні бічні ланцюга амінокислот можуть також вступати в хімічні реакції. Типи цих реакцій визначаються групами на їх бічних ланцюгах і, таким чином, відрізняються в різних типах амінокислот.

Існує кілька способів синтезу амінокислот. Один з найстаріших методів починається з бромирования на альфа-вуглець карбонової кислоти. Нуклеофільне заміщення аміаком перетворює алкілбромід в амінокислоту. В якості альтернативи, синтез амінокислот Стрекер включає обробку альдегіду ціанідом калію і аміаком, що виводить альфа-аміно нитрил як проміжний з`єднання. В результаті гідролізу нітрит в кислоті виходить альфа-амінокислота. Використання в даній реакції аміаку або амонієвих солей дає незаміщену амінокислоту, а заміна первинних і вторинних амінів дає заміщену амінокислоту. Крім того, використання кетонів замість альдегідів дає альфа, альфа-дизаміщені амінокислоти. В результаті класичного синтезу виходять рацемічні суміші альфа-амінокислот, проте були розроблені деякі альтернативні процедури з використанням асиметричних каталізаторів.
В даний час найбільш прийнятий метод автоматизованого синтезу на твердій основі (наприклад, полістирол) з використанням захисних груп (наприклад, Fmoc-і t-Вос) і активує групи (наприклад, DCC і DIC).

Як амино-, так і карбоксильні групи амінокислот можуть в результаті реакцій утворювати амідні зв`язку, одна молекула амінокислоти може взаємодіяти з іншого і з`єднуватися через амидную зв`язок. Це полімеризації амінокислот є саме тим механізмом, який створює білки. Ця реакція конденсації призводить до знову формованої пептидного зв`язку і утворення молекули води. У клітинах ця реакція відбувається не безпосередньо, замість цього амінокислоту спочатку активують шляхом приєднання до молекули транспортної РНК за допомогою складноефірного зв`язку. Аминоацил-тРНК проводиться в АТФ-залежної реакції на аміноацил тРНК синтетази. Ця аміноацил-тРНК потім служить субстратом для рибосоми, який каталізує атаку аміногрупи подовженою білкової ланцюга на складноефірного зв`язку. В результаті цього механізму, всі білки синтезуються, починаючи з N-кінця в напрямку С-кінця.
Однак не всі пептидні зв`язку формуються таким чином. У деяких випадках пептиди синтезуються специфічними ферментами. Наприклад, трипептид глутатіон відіграє важливу роль у захисті клітин від окисного стресу. Цей пептид синтезується з вільних амінокислот в дві стадії. На першій стадії гамма-глутамілцістеін синтетаза конденсирует цистеїн і глутамінової кислоти за допомогою пептидного зв`язку, утвореної між карбоксильної бічним ланцюгом глутамату (гамма вуглець цієї побічної ланцюга) і аминогруппой цистеїну. Цей дипептид потім конденсується гліцином через синтетазу глутатіону з освітою глутатіону.
У хімії пептиди синтезують за допомогою різних реакцій. У твердофазном синтезі пептидів в якості активованих одиниць найчастіше використовуються ароматичні похідні оксими амінокислот. Їх послідовно додають до зростаючої пептидного ланцюга, яка приєднана до твердої підкладці зі смоли. Можливість легко синтезувати величезна кількість різних пептидів шляхом зміни типу і порядку амінокислот (з використанням комбінаторної хімії) робить синтез пептидів особливо важливим у створенні бібліотек пептидів для використання в створенні лікарських препаратів шляхом високопродуктивного скринінгу.

У рослинах азот вперше був асимільований в органічну сполуку у вигляді глутамату, який формується з альфа-кетоглутарата і аміаку в мітохондрії. Для формування інших амінокислот рослини використовують трансаміназ, щоб перемістити аміногрупу в іншу альфа-кето-карбонову кислоту. Наприклад, аспартатамінотрансфераза перетворює глутамат і оксалоацетат в альфакетоглютарат і аспартат. Інші організми також використовують трансамінази для синтезу амінокислот.
Нестандартні амінокислоти, як правило, формуються шляхом модифікації стандартних амінокислот. Наприклад, гомоцистеїн утворюється в результаті транссульфірованія або деметилирования метіоніну через проміжний метаболіт S-аденозилметионин, а гидроксипролин проводиться шляхом посттрансляційної модифікації пролина.
Мікроорганізми і рослини можуть синтезувати багато незвичайні амінокислоти. Наприклад, деякі мікроорганізми можуть виробляти 2-аміноізомасляную кислоту і лантіонін, сульфідні похідне аланина. Обидві ці амінокислоти можна знайти в пептидних лантібіотіках, таких як аламетіцін. У рослин 1-аміноціклопропан-1-карбонова кислота являє собою невелику дизаміщені циклічну амінокислоту, яка є ключовим проміжним продуктом у виробництві етилену у рослин.

Амінокислоти можуть бути класифіковані відповідно до властивостей їх основних продуктів, як, наприклад:
* Глюкогенних, продукти яких мають здатність до утворення глюкози шляхом глюконеогенезу
* Кетогенная, продукти яких мають властивість утворювати глюкозу. Ці продукти можуть бути використані для кетогенеза або синтезу ліпідів.
* Амінокислоти, катаболізіруемие як в глюкогенние, так і кетогенні продукти.
Деградація амінокислот часто включає дезаминирование, переміщаючи аміногрупу в альфакетоглютарат з утворенням глутамату. Цей процес включає трансамінази, часто такі ж, як і використовуються в амінірованіе в процесі синтезу. У багатьох хребетних аминогруппа потім віддаляється через цикл сечовини і виділяється у вигляді сечовини. Однак, процес деградації амінокислот може призводити до утворення сечової кислоти або аміаку. Наприклад, серин дегідратази перетворює серин в піруват і аміак. Після видалення однієї або більше аминогрупп, інша частина молекули може іноді бути використана для синтезу нових амінокислот або для енергії шляхом введення в гліколіз або цикл лимонної кислоти.

20 амінокислот, які кодуються безпосередньо генетичним кодом, можна розділити на кілька груп залежно від їх властивостей. Важливими чинниками є заряд, гідрофільність або гідрофобність, розмір і функціональні групи. Ці властивості важливі для структури білків і білок-білкових взаємодій. Водорозчинні білки, як правило, мають гідрофобні залишки (Leu, Ile, Val, Phe і Trp), що зберігаються в середині білка, тоді як гідрофільні бічні ланцюги піддаються розчиненню у воді. Інтегральні мембранні білки, як правило, мають зовнішні кільця гідрофобних амінокислот, які закріплюють їх в ліпідний бішар. У разі серединного положення між цими двома крайностями, деякі периферичні мембранні білки мають на своїй поверхні ряд гідрофобних амінокислот, що блокуються на мембрані. Аналогічним чином, білки, які зв`язуються з позитивно зарядженими молекулами, у верхньому шарі мають негативно заряджені амінокислоти, такі як глутамат і аспартат, а білки, що зв`язуються з негативно зарядженими молекулами, мають поверхні з позитивно зарядженими ланцюгами, такі як лізин і аргінін. Існують різні масштаби гидрофобности амінокислотних залишків.
Деякі амінокислоти володіють особливими властивостями, наприклад цистеїн, який може утворювати ковалентні дисульфідні зв`язки з іншими залишками цистеїну- пролин, який утворює цикл з поліпептидного основою, і гліцин, більш гнучкий, ніж інші амінокислоти.
Багато білки при наявності додаткових хімічних груп на амінокислотах зазнають ряд посттрансляційних модифікацій. Деякі модифікації можуть виробляти гідрофобні ліпопротеїни або гідрофільні глікопротеїни. Ці модифікації дозволяють звертати спрямованість білка до мембрани. Наприклад, додавання і видалення жирних кислот пальмітинової кислоти в залишки цистеїну у деяких сигнальних білків призводить до того, що білки спочатку приєднуються, а потім відокремлюються від клітинних мембран.

Амінокислоти - будівельні елементи, з яких складаються всі білки організму. У бодібілдингу амінокислотам приділяється особливе значення, тому що м`язи практично повністю складаються з білка, тобто амінокислот. Організм використовує їх для власного зростання, відновлення, зміцнення і вироблення різних гормонів, антитіл і ферментів. Від них залежить не тільки зростання сили і «маси» м`язів, а й відновлення фізичного та психічного тонусу після тренування, катаболізм підшкірного жиру і навіть інтелектуальна діяльність мозку - джерело мотиваційних стимулів. Вчені встановили, що амінокислоти є надзвичайно важливими для відновлення м`язів після тренувань, збереження м`язів під час циклу сушіння або схуднення, а також зростання м`язів.